Биосинтез белка — понятие, последовательность процессов и основные этапы

БЕЛКИ́ (про­теи­ны), вы­со­ко­мо­ле­ку­ляр­ные при­род­ные по­ли­ме­ры, по­стро­ен­ные из ос­тат­ков $ce{L-α}$-ами­но­кис­лот (см. Ами­но­кис­ло­ты), со­еди­нён­ных амид­ной (пеп­тид­ной) свя­зью $ce{–CO–NH–}$. Пер­вый ами­но­кис­лот­ный ос­та­ток по­ли­мер­ной це­пи Б. на­зы­ва­ет­ся $ce{N}$-кон­це­вым, по­след­ний – $ce{C}$-кон­це­вым. Ка­ж­дый Б. ха­рак­те­ри­зу­ет­ся спе­ци­фич. ами­но­кис­лот­ной по­сле­до­ва­тель­но­стью и ин­ди­ви­ду­аль­ной про­стран­ствен­ной струк­ту­рой (кон­фор­ма­ци­ей). Б. иг­ра­ют пер­во­сте­пен­ную роль в жиз­не­дея­тель­но­сти всех ор­га­низ­мов. На их до­лю при­хо­дит­ся не ме­нее 50% су­хой мас­сы ор­га­нич. со­еди­не­ний жи­вот­ной клет­ки и бо­лее 40% в клет­ках рас­те­ний (са­мое вы­со­кое со­дер­жа­ние Б. в се­ме­нах). Пред­по­ла­га­ет­ся, что в при­ро­де суще­ст­ву­ет неск. мил­ли­ар­дов разл. Б. Толь­ко в бак­те­рии Escherichia coli на­счи­ты­ва­ют бо­лее 3000 Б. В со­ста­ве ге­но­ма че­ло­ве­ка иден­ти­фи­ци­ро­ва­но ок. 29 тыс. ко­ди­рую­щих бел­ки ге­нов (по­ка у че­ло­ве­ка опи­са­но 1278 Б.). В жи­вых ор­га­низ­мах Б. об­ра­зу­ют­ся в хо­де транс­ля­ции на ри­бо­со­мах.

Исторический очерк

На­зва­ние «Б.» впер­вые бы­ло да­но ве­ще­ст­ву птичь­их яиц, свёр­ты­ваю­ще­му­ся при на­гре­ва­нии в бе­лую не­рас­тво­ри­мую мас­су. Пер­вые ра­бо­ты по вы­де­ле­нию и изу­че­нию бел­ко­вых ве­ществ бы­ли вы­пол­не­ны в 18 в. Од­на­ко они но­си­ли опи­са­тель­ный ха­рак­тер. В 19 в. Ж. Гей-Люс­сак и Л. Те­нар пер­вы­ми осу­ще­ст­ви­ли ана­ли­тич. ис­сле­до­ва­ния ря­да Б. и ус­та­но­ви­ли, что бел­ко­вые ве­ще­ст­ва сход­ны как по внеш­ним при­зна­кам и свой­ст­вам, так и по эле­мент­но­му со­ста­ву. Важ­ным со­бы­ти­ем в изу­че­нии Б. яви­лось вы­де­ле­ние из бел­ко­во­го гид­ро­ли­за­та ами­но­кис­ло­ты гли­ци­на (франц. хи­мик А. Бра­кон­но, 1820). Пер­вая кон­цеп­ция строе­ния Б. (тео­рия про­теи­на) при­над­ле­жит голландскому хи­ми­ку Г. Муль­де­ру (1836). Он сфор­му­ли­ро­вал по­ня­тие о ми­ни­маль­ной струк­тур­ной еди­ни­це – про­теи­не, при­сут­ствую­щей во всех Б., ко­то­рой при­пи­сал сле­дую­щий со­став: $ce{2C_8H_{12}N_2+5O}$. Позд­нее эта струк­ту­ра бы­ла уточ­не­на ($ce{C_{40}H_{62}N_{10}O_{12}}$), в со­став не­ко­то­рых Б. вклю­че­ны се­ра и фос­фор.

Эта тео­рия бы­ла по­все­ме­ст­но при­зна­на, но уже в 1846 Ю. Ли­бих и ра­бо­тав­ший у не­го в ла­бо­ра­то­рии рос. хи­мик Н. Ляс­ков­ский вы­ска­за­ли не­со­гла­сие с оп­ре­де­лён­ны­ми её по­ло­же­ния­ми, а спус­тя не­ко­то­рое вре­мя она ос­та­лась в про­шлом. Не­смот­ря на это, тру­ды Г. Муль­де­ра при­влек­ли боль­шое вни­ма­ние к ана­ли­тич. ис­сле­до­ва­ни­ям Б., со­вер­шен­ст­во­ва­нию пре­па­ра­тив­ных ме­то­дов бел­ко­вой хи­мии, сде­ла­ли Б. гл. объ­ек­том раз­ви­ваю­щей­ся хи­мии при­род­ных со­еди­не­ний. По­сте­пен­но фор­ми­ру­ет­ся пред­став­ле­ние о функ­ци­ях Б. в жи­вых ор­га­низ­мах. В 1835 Й. Я. Бер­це­ли­ус пред­по­ло­жил, что Б. иг­ра­ют роль био­ка­та­ли­за­то­ров. Вско­ре бы­ли от­кры­ты про­те­о­ли­ти­че­ские фер­мен­ты – пеп­син (1836) и трип­син (1856). На фор­ми­ро­ва­ние совр. пред­став­ле­ний о струк­ту­ре Б. по­влия­ли ра­бо­ты нем. ана­то­ма и фи­зио­ло­га Г. Мейс­не­ра по рас­ще­п­ле­нию Б. про­те­о­ли­ти­че­ски­ми фер­мен­та­ми. К кон. 19 в. бы­ло изу­че­но боль­шин­ст­во ами­но­кис­лот, вхо­дя­щих в со­став Б., и в 1894 А. Кос­сель вы­дви­нул идею о том, что осн. струк­тур­ны­ми эле­мен­та­ми Б. яв­ля­ют­ся ами­но­кис­ло­ты. В нач. 20 в. зна­чит. вклад в изу­че­ние Б. внёс Э. Фи­шер, ко­то­рый, ис­поль­зуя ме­то­ды ор­га­нич. хи­мии, до­ка­зал, что Б. по­строе­ны из $α$-ами­но­кис­лот, свя­зан­ных амид­ной свя­зью. Он же сде­лал пер­вые ами­но­кис­лот­ные ана­ли­зы Б., дал пра­виль­ное объ­яс­не­ние про­те­о­ли­зу. В 1-й пол. 20 в. по­лу­чи­ли раз­ви­тие фи­зи­ко-хи­мич. ме­то­ды ана­ли­за Б., оп­ре­де­ле­ны мо­ле­ку­ляр­ные мас­сы мно­гих из них, по­лу­че­ны дан­ные о сфе­рич. фор­ме гло­бу­ля­рых Б. (Т. Свед­берг, 1926). Был вы­де­лен бел­ко­вый гор­мон – ин­су­лин (Ф. Бан­тинг, Ч. Г. Бест, 1922), по­лу­че­ны пер­вые кри­стал­лич. фер­мен­ты (Дж. Б. Сам­нер, 1926; Дж. Х. Нор­троп, 1929), до­ка­за­на бел­ко­вая при­ро­да ан­ти­тел (1939), раз­ра­бо­та­ны ме­то­ды хро­ма­то­гра­фич. ана­ли­за Б. (А.Мар­тин, Р.Синг, 1944). В нач. 1950-х гг. бы­ла вы­ска­за­на идея о трёх уров­нях ор­га­ни­за­ции бел­ко­вых мо­ле­кул (дат. био­хи­мик К. У. Лин­дер­ст­рём-Ланг, 1952), ко­то­рая позд­нее на­шла под­твер­жде­ние. Раз­ви­тие ана­ли­тич. ме­то­дов при­ве­ло к соз­да­нию ав­тома­тич. ами­но­кис­лот­но­го ана­ли­за­то­ра (С. Мур, У. Стайн, 1958), су­ще­ст­вен­ной мо­ди­фи­ка­ции хро­ма­то­гра­фич. ме­то­дов и со­вер­шен­ст­во­ва­нию рент­ге­но­ст­рук­тур­но­го ана­ли­за; был соз­дан се­к­ве­на­тор – при­бор для оп­ре­де­ле­ния по­сле­до­ва­тель­но­сти ами­но­кис­лот­ных ос­тат­ков в Б. (П. Эд­ман, Дж. Бегг, 1967). В эти го­ды бы­ла оп­ре­де­ле­на струк­ту­ра не­сколь­ких со­тен бел­ков. Раз­ра­бот­ка эф­фек­тив­но­го ме­то­да ана­ли­за нук­лео­тид­ной по­сле­до­ва­тель­но­сти ДНК (А. Мак­сам и У. Гил­берт, Ф. Сен­гер) су­ще­ст­вен­но об­лег­чи­ла оп­ре­де­ле­ние по­сле­до­ва­тель­но­стей ами­но­кис­лот в Б. ис­хо­дя из дан­ных о струк­ту­ре ко­ди­рую­щих их ге­нов. Это по­зво­ли­ло ус­та­нав­ли­вать струк­ту­ру Б., до­ступ­ных в ни­чтож­но ма­лых ко­ли­че­ст­вах (напр., ин­тер­фе­рон), а так­же Б., об­ла­даю­щих боль­шой мо­ле­ку­ляр­ной мас­сой (со­дер­жа­щих 700 и бо­лее ами­но­кис­лот­ных ос­тат­ков). Ус­пе­хи струк­тур­но­го ана­ли­за по­зво­ли­ли при­сту­пить к оп­ре­де­ле­нию про­странст­вен­ной ор­га­ни­за­ции и мо­ле­ку­ляр­ных ме­ха­низ­мов функ­цио­ни­ро­ва­ния над­мо­ле­ку­ляр­ных ком­плек­сов, в т. ч. ри­бо­сом и ви­ру­сов. В кон. 20 в. поя­ви­лась но­вая об­ласть ис­сле­до­ва­ния Б. – про­те­о­ми­ка, в за­да­чу ко­то­рой вхо­дит ком­плекс­ный ана­лиз со­во­куп­но­сти бел­ков отд. кле­ток, ор­га­нов и сис­тем, функ­цио­ни­рую­щих в дан­ный кон­крет­ный мо­мент вре­ме­ни в нор­ме и при па­то­ло­гии.

Регуляция обмена веществ

Биохимические реакции, лежащие в основе обмена веществ, могут осуществляться только в узких границах необходимых условий внутренней среды (температуры, рН, осмотического давления, ионного состава, напряжения газов и пр.) Эти необходимые условия составляют жесткие гомеостатические константы организма.

Всякое изменение условий существования организма и любое изменение активности каких-либо процессов в организме создает угрозу сдвига разных параметров внутренней среды. Чтобы исключить несовмести­мые с жизнью изменения внутренней среды и чтобы восстанавливать ее исходное состояние, включаются приспособительные реакции. Сово­купность скоординированных физиологических функций, направленных на обеспечение постоянства внутренней среды организма, обозначается терминами «г о м е о с т а з» и «г о м е о с т а т и ч е с к а я регуляци я».

Гомеостаз основывается на гибкой регуляции обменных процессов.

Подавляющее большинство биохимических реакций, составляющих обменные процессы, в сущности ферментативные, и главным путем их регуляции является изменение активности ферментов.

Активность ферментов изменяется в результате перестроек структуры молекул фермента и их количества (как следствие сдвига в интенсивности синтеза или распада ферментов), а также под влиянием доступности субстратов и кофакторов, ионного состава, рН.

и других условий. В результате этого изменяется скорость или направление биохимических реакций.

Регуляция активности ферментов осуществляется на трех уровнях: 1) клеточная ауторегуляция, 2) гормональная регуляция и 3) нервная регуляция.

Клеточная ауторегуляция

основывается на противоположных влияниях субстратов и продуктов биохимических реакций на ферменты, катализирующие их.

Гормоны,

секретируемые железами внутренней секреции, способны влиять на активность ферментов разными способами.

В одних случаях гормоны обусловливают изменения молекул фермента, превращающие менее активные формы фермента в активные или же наоборот. Другие гормоны оказывают непосредственное влияние на синтез или распад ферментов. Гормоны действуют также на проницаемость клеточных мембран, изменяя тем самым доступность субстратов, кофакторов и ионный состав клетки. На условия протекания биохимических реакций гормоны влияют также путем мобилизации запасов организма из депо, тем самым изменяя доступность субстратов, и путем регулирования интенсивности процессов выделения продуктов обмена из организма.

Нервная регуляция

— это ведущая форма регуляции обмена веществ, обеспечивающая взаимодействие между разными тканями, органами и частями организма, а также между организмом и внешней средой.

В основном нервная регуляция осуществляется путем нервных влияний на интенсивность продукции гормонов в железах внутренней секреции, т. е. управлением гормональной регуляции. Но обнаружены и возможности непосредственных нервных влияний на активность ферментов и условия протекания биохимических реакций.

Путем регуляции обменных процессов ц.н.с. выполняет свою роль в управле­нии трофикой (питанием) тканей (трофические влияния нервной системы).

Во многих случаях важными кофакторами ферментативных реакций являются витамины. Поэтому обмен веществ в значительной мере зависит от снабжения тканей организма разными витаминами.

Обмен белков

Роль белков. Белки являются основной частью живой протоплазмы.

В сухом остатке тканей, полученном после удаления воды, содержание белков доходит до 60—80%. Это связано с тем, что все тканевые структуры построены из белков. Таким образом, пластическая роль

в организме принадлежит в первую очередь белкам.

Белки отличаются сложной структурой и высокой химической активностью. Они могут вступать в разные биохимические реакции. Поэтому белки способны выполнять в организме и другие функции, кроме пластической:

1)белки обеспечивают поддержание обмена веществ,

воспроизведением структур, осуществляющих процессы обмена;

2)белки являются одним из основных строительных материалов

тканевых структур;большая группа специфических белков — ферменты — является в организме биокатализаторами биохимических реакций;некоторые гормоны имеют белковую структуру;

3)белковые структуры участвуют в обеспечении в тканях возникновения и распространения возбуждения;

4)осуществляют сокращение мышц

в результате взаимодействия белков миозина и актина, а также тропонина и тропомиозина;

5)сложный белок — гемоглобин выполняет в крови функцию транспорта кислорода,

в мышечной ткани находится аналогичный белок — миоглобин;

6)в свертывании крови

большое значение имеет белок плазмы крови фибриноген;

7)белки плазмы крови осуществляют транспорт гормонов, витаминов

и ряда других веществ, образуя комплексные соединения с ними;

10)белки плазмы крови обеспечивают онкотическое давление;

11)белки выступают как буферные системы;

12)группа специфических белков (антитела и др.) выполняет защитные функции;

13)специфические белки, имеющиеся в тканях, являются рецепторами гормонов

и некоторых других биологически активных веществ; молекулы гормонов образуют с этими рецепторными белками комплексные соединения, что необходимо для того, чтобы гормон мог оказывать влияние на обменные процессы;

14)в передаче наследственности,

точнее говоря в генной экспрессии, важную роль играют белковые соединения (нуклеопротеиды);

15)белки имеют определенное значение также как источник энергии.

Кругооборот белков в организме.Белки, входящие в состав тела, непрерывно обновляются.

Устарелые элементы и структурные единицы расщепляются и заменяются новыми. У человека, например, ежедневно образуется 25 г белков печени, 20 г белков плазмы и 8 г гемоглобина. Естественно, для этого необходим постоянный приток белка в организм с пищей.

Белки, поступающие с пищей в пищеварительный тракт, расщепляются в тонком кишечнике до аминокислот.

Освобожденные аминокислоты всасываются в капиллярные сосуды в стенках кишечника и поступают с кровью по воротной вене в печень. Каждый белок организма имеет собственный специфический состав аминокислот. Поэтому в зависимости от того, какие белки необходимо синтезировать в данное время, изменяется и запрос в разных аминокислотах.

Удовлетворение специфического запроса в разных аминокислотах происходит в печени путем переаминирования их, т. е. превращенияодних аминокислот в другие. Часть аминокислот используется в печени для синтеза собственных стркутурных белков и ферментов. В печени происходит также синтез белков плазмы. Другая часть аминокислот переносится кровью из печени в другие ткани для синтеза тканевых белков и ферментов и для создания клеточного запаса аминокислот.

Распад белков

состоит из двух этапов.

Первый из них заключается в расщеплении белков до аминокислот, второй — в удалении аминной группы из аминокислот (дезаминирование) и образовании конечных продуктов белкового обмена.

Безазотный остаток аминокислот может быть превращен в углеводы или жиры, а также может окисляться до образования воды и углекислого газа.

Конечными продуктами распада белков являются азотсодержащие аммиак, мочевина, мочевая кислота и креатинин. Их содержание в крови определяется суммарно как остаточный азот. Его нормальная концентрация в плазме крови составляет 25—35 мг%. Конечные продукты распада белков выделяются из организма с мочой. Так как нормально в моче белок отсутствует, то общее содержание азота мочи характеризует выделение продуктов распада белков и тем самым интенсивность белкового обмена.

Нормально человек выделяет за сутки 10—18 г азота.

Обмен угловодов

Значение углеводов как источника энергии.Содержание углеводов в животном организме — не более 2%

от сухого остатка массы тела. Основная часть углеводов находится в мышцах и печени в виде гликогена.

Углеводы представляют собой важный источник энергии. Хотя непосредственным донором энергии в процессах жизнедеятельности является АТФ, его ресинтез в значительной мере является результатом расщепления углеводов.

При полном окислении 1 г углеводов осво­бождается 4,1 ккал энергии, т. е. в 2,3 раза меньше, чем при окислении жиров. Если обратить внимание на О2 , то оказывается что наименьший его расход происходит при окислении углеводов. Следовательно, в условиях высокого кислородного запроса при напряженной мышечной работе использование углеводов в качестве субстрата окислительных процессов предпочтительно (см.6.4.3).

В отличие от жиров углеводы могут использоваться как источник энергии также при их анаэробном расщеплении. Значение углеводов в качестве источника энергии увеличивается в связи с тем, что их депо (гликоген мышц и печени) быс­тро мобилизуется.

Кругооборот углеводов в организме. Углеводы в пище человека в основном растительного происхождения.

Они расщепляются в пищеварительном тракте до глюкозы. Глюкоза, поступающая в кровь из кишечника, транспортируется в печень, где из: нее синтезируется гликоген. Гликоген составляет 59% всей массы печени. Это важное депо углеводов в организме.

В печени осуществляется синтез углеводов также из жирных кислот, лактата, пирувата и безазотистого остатка аминокислот. Мышцы имеют собственное депо углеводов.

Содержание гликогена в скелетных мышцах доходит до 1,5—2% от всей массы этой ткани. Общая емкость депо углеводов организма человека, имеющего массу 70 кг, составляет 400—700 г. При изобильном поступлении углеводов в организм они превращаются в жирные кислоты и депонируются в виде жира.

Многие ткани организма удовлетворяют свои запросы в энергетиче­ских веществах за счет поглощения глюкозы из крови.

Нормальный уровень глюкозы в крови

(80—120 мг%) поддерживается с помощью регуляторных воздействий на синтез или расщепление гликогена в печени. Снижение содержания глюкозы в крови ниже 70 мг% (гипогликемия) нарушает снабжение тканей глюкозой.

Превышение нормального уровня глюкозы в крови наблюдается после приема пищи (алиментарная гипергликемия), во вре­мя интенсивной и кратковременной мышечной работы (м и о г е н-н а я, или рабочая гипергликемия) и при эмоциональном возбуждении (эмоциональная гипергликемия).

Если содержание глюкозы в .крови превышает 150—180 мг%, то глюкоза обнаруживается в моче (глюкозурия). Это представляет собой путь выведения из организма лишнего количества углеводов. Резко выраженная гипергликемия (до 400 мг% и выше), наблюдаемая при сахарном диабете, приводит к опасным нарушениям обменных процессов.

Анаэробное расщепление гликогена или глюкозы заканчивается образованием молочной кислоты, большинство которой превращается в лактат и выходит в кровь.

Лактат крови может быть использован в сердечной мышце как непосредственный субстрат окисления, а в покоящихся мышцах и печени — для ресинтеза гликогена. Продуктами аэробного расщепления углеводов является вода и углекислый газ, которые выводятся из организма по своим каналам.

Обмен жиров

Роль и кругооборот жиров в организме.Содержание жиров весьма значительно и доходит до 10—30% от всей массы тела.

Оно варьирует у людей в значительных пределах в зависимости от характера питания, двигательной активности, возраста, пола и конституциональных особенностей.

Большая часть жиров в организме находится в жировой ткани (жировое депо).

Они образуют большой запас энергии.

Жирные кислоты, а также глицерин, освобождаемые из депонированного жира при его расщеплении, используются в энергетических процессах как субстрат окисления. Депонированные жиры находят широкое примене­ние как источник энергии при мышечной деятельности и недостаточном питании.

Если вследствие голодания вес тела снижается у подопытных животных на 33%, то объем жировой ткани уменьшается на 98%.

Кроме значения в энергетическом обеспечении, жирам принадлежит также пластическая роль.

Они входят как важные компоненты в состав цитоплазмы. Особо важная роль жиров в строении клеточных мембран. Количество цитоплазматического жира постоянно и существенно не изменяется даже при голодании.

Жировая ткань принимает участие в фиксации внутренних органов и защищает их от механических и термических воздействий.

Организм получает необходимые жиры в составе пищи или путем биосинтеза их из углеводов.

Жиры пищи расщепляются в пищеварительном тракте до глицерина и жирных кислот. Из них снова синтезируются в клетках кишечной стенки жиры, специфичные для данного вида животного. Образовавшийся жир, а также жир, всосавшийся в эмульгированном виде без предварительного гидролиза, поступает главным образом в лимфатические сосуды и далее через грудной лимфатический проток в циркуляцию. Около 30% жира поступает из клеток кишечной стенки непосредственно в кровоток. В крови транспорт жиров осуществляется а и (3-глобулинами.

Печень задерживает жиры крови и возвращает их в кровоток лишь через несколько часов. С помощью крови жиры и свободные жирные кислоты передаются в клетки разных тканей для энергетических и пластических целей, а также в жировую ткань для обновления депонированных жиров. В окислительных процессах свободные жирные кислоты и глицерин расщепля­ются до образования воды и углекислого газа.

Биологическое значение

Б. вы­пол­ня­ют мно­го­числ. функ­ции. Об­мен ве­ществ (пи­ще­ва­ре­ние, ды­ха­ние, вы­де­ле­ние и др.) и жизнь клет­ки в це­лом не­раз­рыв­но свя­за­ны с ак­тив­но­стью фер­мен­тов – вы­со­ко­спе­ци­фи­че­ских ка­та­ли­за­то­ров био­хи­мич. ре­ак­ций, яв­ляю­щих­ся Б. За­щит­ные сис­те­мы выс­ших ор­га­низ­мов фор­ми­ру­ют­ся за­щит­ны­ми Б., к ко­то­рым от­но­сят­ся им­му­ног­ло­бу­ли­ны, Б. ком­пле­мен­та, ци­то­ки­ны им­мун­ной си­с­те­мы, Б. сис­те­мы свёр­ты­ва­ния кро­ви (в т. ч. плаз­мин, тром­бин, фиб­рин). Важ­ную груп­пу со­став­ля­ют ре­гу­ля­тор­ные Б., кон­тро­ли­рую­щие био­син­тез Б. и нук­леи­но­вых ки­слот. К их чис­лу от­но­сят­ся так­же пеп­тид­но-бел­ко­вые гор­мо­ны. Ин­фор­ма­ция о со­стоя­нии внеш­ней сре­ды, разл. ре­гу­ля­тор­ные сиг­на­лы вос­при­ни­ма­ют­ся клет­кой с по­мо­щью ре­цеп­тор­ных Б., рас­по­ла­гаю­щих­ся на на­руж­ной по­верх­но­сти плаз­ма­тич. мем­бра­ны. За пе­ре­да­чу сиг­на­лов внутрь клет­ки от­вет­ст­вен­ны Б. сиг­наль­ных сис­тем ($ce{G}$-бел­ки, Б.-эф­фек­то­ры), ко­то­рые иг­ра­ют важ­ную роль в пе­ре­да­че нерв­но­го воз­бу­ж­де­ния и в ори­ен­ти­ро­ван­ном дви­же­нии клет­ки (хе­мо­так­сис). В ак­тив­ном транс­пор­те ио­нов, ли­пи­дов, са­ха­ров и ами­но­кис­лот че­рез био­ло­гич. мем­бра­ны уча­ст­ву­ют транс­порт­ные Б., или Б.-пе­ре­нос­чи­ки. Сре­ди них, напр., ге­мо­гло­бин и ми­ог­ло­бин, осу­ще­ст­в­ляю­щие пе­ре­нос ки­сло­ро­да. Ос­но­ву ко­ст­ной и со­еди­нит. тка­ней, шер­сти, ро­го­вых об­ра­зо­ва­ний со­став­ля­ют струк­тур­ные Б. (в т. ч. кол­ла­ген, ке­ра­тин, эла­стин). Они же фор­ми­ру­ют кле­точ­ный ске­лет и меж­кле­точ­ный мат­рикс. Рас­хо­ж­де­ние хро­мо­сом при де­ле­нии клет­ки, дви­же­ние жгу­ти­ков, ра­бо­та мышц жи­вот­ных и че­ло­ве­ка осу­ще­ст­в­ля­ют­ся по еди­но­му ме­ха­низ­му при по­сред­ст­ве Б. со­кра­ти­тель­ной сис­те­мы (ак­ти­на, мио­зи­на, тро­по­мио­зи­на, ту­бу­ли­на и др.). Б. – важ­ней­шая со­став­ная часть пи­щи че­ло­ве­ка и кор­мов жи­вот­ных. Осо­бое зна­че­ние при этом име­ют за­пас­ные Б. рас­те­ний и жи­вот­ных (напр., ка­зе­ин, про­ла­ми­ны). Пре­об­ра­зо­ва­ние и ути­ли­за­ция энер­гии, по­сту­паю­щей в ор­га­низм с пи­щей, а так­же энер­гии сол­неч­но­го из­лу­че­ния про­ис­хо­дят при уча­стии Б. био­энер­ге­ти­че­ской сис­те­мы (напр., ро­доп­си­на, ци­то­хро­мов). Сре­ди пеп­тид­но-бел­ко­вых ве­ществ име­ют­ся ан­ти­био­ти­ки (в т. ч. гра­ми­ци­ди­ны, по­ли­мик­си­ны, эн­ниа­ти­ны), ток­си­ны и др. био­ло­ги­че­ски ак­тив­ные ве­ще­ст­ва.

Последовательность процессов биосинтеза белка

Образование белка является многоступенчатым процессом.

Чтобы запустить реакции образования вещества, осуществляется целый ряд последовательных событий:

1. Транскрипция

   — это реакции переписывания наследственной информации с макромолекулы ДНК на матричную РНК. Ее называют также информационной. Краткое обозначение: м-РНК, и-РНК. Процесс протекает в ядре клетки.

2. Перемещение и-РНК

   к месту синтеза белка.

3. Трансляция

   — это перенос информации о чередовании нуклеотидов м-РНК на макромолекулу белка. Процесс идёт вне ядра.

Классификация

Б. де­лят на про­с­тые, со­стоя­щие толь­ко из ами­но­кис­лот­ных ос­тат­ков, и слож­ные. По­след­ние мо­гут вклю­чать ио­ны ме­тал­ла (ме­тал­ло­про­теи­ны) или пиг­мен­ты (хро­мо­про­теи­ны), об­ра­зо­вы­вать проч­ные ком­плек­сы с ли­пи­да­ми (ли­по­про­теи­ны), нук­леи­но­вы­ми ки­сло­та­ми (нук­лео­про­теи­ны), а так­же ко­ва­лент­но свя­зы­вать ос­та­ток фос­фор­ной ки­сло­ты (фос­фо­про­теи­ны), уг­ле­во­да (гли­ко­про­теи­ны) или нук­леи­но­вой ки­сло­ты (ге­но­мы не­ко­то­рых ви­ру­сов). В со­от­вет­ст­вии с фор­мой мо­ле­кул Б. под­раз­де­ля­ют на гло­бу­ляр­ные и фиб­рил­ляр­ные. Мо­ле­ку­лы пер­вых свёр­ну­ты в ком­пакт­ные гло­бу­лы сфе­ри­че­ской или эл­лип­со­ид­ной фор­мы, мо­ле­ку­лы вто­рых об­ра­зу­ют длин­ные во­лок­на (фиб­рил­лы) и вы­со­ко асим­мет­рич­ны. Боль­шин­ст­во гло­бу­ляр­ных Б., в от­ли­чие от фиб­рил­ляр­ных, рас­тво­ри­мы в во­де. Осо­бую груп­пу со­став­ля­ют мем­бран­ные Б., ха­рак­те­ри­зую­щие­ся не­рав­но­мер­ным рас­пре­де­ле­ни­ем гид­ро­филь­ных и гид­ро­фоб­ных (ли­по­филь­ных) уча­ст­ков в мо­ле­ку­ле: часть их по­ли­пеп­тид­ной це­пи, по­гру­жён­ная в мем­бра­ну, со­сто­ит в осн. из гид­ро­фоб­ных ами­но­кислот­ных ос­тат­ков, а вы­сту­паю­щая из мем­бра­ны – из гид­ро­филь­ных.

Лучшие белковые продукты в картинках, предлагаем ознакомится.

Мясо как источник белка

Бобовые как источник растительного протеина

Рыба и морепродукты как источники белков

Молочные продукты и яйца как источники протеина

Орехи как источники белка

Злаки как источники медленных углеводов

Структура белков

Прак­ти­че­ски все Б. по­строе­ны из 20 $ce{L-α}$-ами­но­кис­лот, ко­то­рые со­еди­не­ны ме­ж­ду со­бой пеп­тид­ной свя­зью, об­ра­зо­ван­ной кар­бок­силь­ной и $α$-ами­но­груп­пой со­сед­них ами­но­кис­лот­ных ос­тат­ков:

Бел­ко­вая мо­ле­ку­ла мо­жет со­сто­ять из од­ной или не­сколь­ких по­ли­пеп­тид­ных це­пей (субъ­е­ди­ниц), со­дер­жа­щих от 50 до не­сколь­ких со­тен (ино­гда бо­лее ты­ся­чи) ами­но­кис­лот­ных ос­тат­ков. Мо­ле­ку­ляр­ная мас­са Б. от 5000 до неск. мил­лио­нов. Мо­ле­ку­лы, со­дер­жа­щие ме­нее 50 ос­тат­ков, обыч­но от­но­сят к пеп­ти­дам. В со­став многих Б. вхо­дят ос­тат­ки цис­ти­на, ди­суль­фид­ные свя­зи ко­то­рых ко­ва­лент­но свя­зы­ва­ют уча­ст­ки од­ной или не­сколь­ких це­пей.

Рис. 1. Первичная структура инсулина человека. Обозначение аминокислот см. в таблицепри ст. Аминокислоты.

Раз­ли­ча­ют че­ты­ре уров­ня ор­га­ни­за­ции бел­ко­вых мо­ле­кул. По­сле­до­ва­тель­ность ами­но­кис­лот­ных ос­тат­ков в по­ли­пеп­тид­ной це­пи на­зы­ва­ют пер­вич­ной струк­ту­рой (рис. 1). Все Б. раз­ли­ча­ют­ся по пер­вич­ной струк­ту­ре, и по­тен­ци­аль­но воз­мож­ное их чис­ло прак­ти­че­ски не­ог­ра­ни­чен­но. Ге­не­тич. ин­фор­ма­ция о пер­вич­ной струк­ту­ре Б. за­клю­че­на в его ге­не, ко­то­рый пред­став­ля­ет со­бой по­сле­до­ва­тель­ность нук­лео­ти­дов в мо­ле­ку­лах ДНК или РНК. Ка­ж­дой ами­но­кис­ло­те со­от­вет­ству­ет три­плет (смы­сло­вой ко­дон) нук­лео­ти­дов, од­но­знач­но оп­ре­де­ляю­щий в про­цес­се био­син­те­за Б. её ме­стопо­ло­же­ние в по­ли­пеп­тид­ной це­пи. Час­то по­сле син­те­за Б. под­вер­га­ет­ся до­пол­нит. хи­мич. пре­вра­ще­ни­ям – по­ст­транс­ля­ци­он­ным мо­ди­фи­ка­ци­ям. Вся ин­фор­ма­ция, не­об­хо­ди­мая для фор­ми­ро­ва­ния струк­тур бо­лее вы­со­ких уров­ней, за­ло­же­на в пер­вич­ной струк­ту­ре. Она со­дер­жит так­же не­ко­то­рые уча­ст­ки, вы­пол­няю­щие са­мо­стоя­тель­ную роль в функ­цио­ни­ро­ва­нии Б. Так, ами­но­кис­лот­ные по­сле­до­ва­тель­но­сти сек­ре­ти­руе­мых Б. вклю­ча­ют бо­га­тый гид­ро­фоб­ны­ми ами­но­кис­ло­та­ми сиг­наль­ный пеп­тид (при­мер­но 20–30 ос­тат­ков), ко­то­рый обес­пе­чи­ва­ет пе­ре­нос Б. че­рез мем­бра­ну, по­сле че­го от­ще­п­ля­ет­ся.

Рис. 2. Модель α- спиральной конформации полипептидной цепи; Р – шаг спирали.

Вто­рич­ная струк­ту­ра – спо­соб про­стран­ст­вен­ной ук­лад­ки уча­ст­ков по­ли­пеп­тид­ной це­пи (без учё­та ори­ен­та­ции бо­ко­вых групп). Для Б. осо­бен­но ха­рак­тер­ны пе­рио­ди­че­ские (ка­но­ни­че­ские) эле­мен­ты вто­рич­ной струк­ту­ры: пра­вая $α$-спи­раль и $β$-струк­ту­ра, ста­би­ли­зи­ро­ван­ные во­до­род­ны­ми свя­зя­ми ме­ж­ду $ce{CO}$- и $ce{NH}$-груп­па­ми пеп­тид­ной це­пи. Пер­вая ха­рак­те­ри­зу­ет­ся пла­нар­но­стью пеп­тид­ной груп­пы; на 1 ви­ток $α$-спи­ра­ли при­хо­дит­ся 3,6 ос­тат­ков ами­но­кис­лот, шаг спи­ра­ли $P$ – 0,544 нм (рис. 2). Ино­гда в Б. встре­ча­ют­ся пра­вые спи­ра­ли, со­дер­жа­щие 3 ами­но­кис­лот­ных ос­тат­ка на 1 ви­ток. Эти спи­ра­ли го­раз­до ме­нее энер­ге­ти­че­ски вы­год­ны, чем $α$-спи­ра­ли; они пред­став­ле­ны ко­рот­ки­ми уча­ст­ка­ми, ко­то­рые обыч­но рас­по­ла­га­ют­ся на кон­цах $α$-спи­ра­лей. В слу­чае $β$-струк­ту­ры, или струк­ту­ры склад­ча­то­го лис­та, по­ли­пеп­тид­ные це­пи рас­тя­ну­ты, уло­же­ны па­рал­лель­но друг дру­гу и свя­за­ны ме­ж­ду со­бой во­до­род­ны­ми свя­зя­ми. Ос­тов це­пи не ле­жит в од­ной плос­ко­сти, а вслед­ст­вие не­боль­ших из­ги­бов при $α$-уг­ле­род­ных ато­мах об­ра­зу­ет слег­ка вол­ни­стый слой. Бо­ко­вые груп­пы рас­по­ла­га­ют­ся пер­пен­ди­ку­ляр­но плос­ко­сти слоя. Для Б. ха­рак­тер­ны два ви­да $β$-струк­ту­ры: с па­рал­лель­ным и ан­ти­па­рал­лель­ным на­прав­ле­ни­ем це­пей (рис. 3). Част­ный слу­чай $β$-струк­ту­ры – $β$-из­гиб, обес­пе­чи­ваю­щий по­во­рот пеп­тид­ной це­пи на угол ок. 180° на про­тя­же­нии от­рез­ка, со­дер­жа­ще­го 4 ами­но­кис­лот­ных ос­тат­ка: 1-й и 4-й ос­тат­ки со­еди­не­ны во­до­род­ной свя­зью.

Рис. 3. Модель антипараллельной β-структуры. Стрелками указано направление цепи.

От­но­си­тель­ное со­дер­жа­ние $α$-спи­раль­ных уча­ст­ков и $β$-струк­тур в раз­ных Б. мо­жет ши­ро­ко варь­и­ро­вать. Су­ще­ст­ву­ют Б. с пре­об­ла­да­ни­ем $α$-спи­ра­лей (ок. 75% всех ами­но­кис­лот­ных ос­тат­ков в ми­о­гло­би­не и ге­мо­гло­би­не), то­гда как осн. ти­пом струк­ту­ры мн. фиб­рил­ляр­ных Б. (напр., фиб­ри­на и ке­ра­ти­на) яв­ля­ет­ся $β$-струк­ту­ра. У мн. Б. со­дер­жа­ние $α$- и $β$-струк­тур­ных уча­ст­ков не­зна­чи­тель­но. Фраг­мен­ты по­ли­пеп­тид­ных це­пей, не об­ра­зую­щие ка­но­ни­че­скую вто­рич­ную струк­ту­ру, ук­ла­ды­ва­ют­ся в про­стран­ст­ве стро­го оп­ре­де­лён­ным, ха­рак­тер­ным для ка­ж­до­го Б. об­ра­зом и, сле­до­ва­тель­но, им свой­ст­вен­на спе­ци­фи­че­ская вто­рич­ная струк­ту­ра. Бу­ду­чи ос­но­ва­на на ближ­них взаи­мо­дей­ст­ви­ях, она в зна­чит. ме­ре оп­ре­де­ля­ет­ся ами­но­кис­лот­ной по­сле­до­ва­тель­но­стью со­от­вет­ст­вую­ще­го фраг­мен­та Б., что де­ла­ет воз­мож­ным её тео­ре­тич. пред­ска­за­ние с оп­ре­де­лён­ной сте­пе­нью ве­ро­ят­но­сти. Од­на­ко на её фор­ми­ро­ва­ние мо­гут су­ще­ст­вен­но вли­ять даль­ние взаи­мо­дей­ст­вия. Так, $β$-струк­ту­ра мо­жет объ­е­ди­нять неск. рас­по­ло­жен­ных па­рал­лель­но или ан­ти­па­рал­лель­но от­рез­ков, пе­ре­ста­вая быть ло­каль­ным об­ра­зо­ва­ни­ем и пре­вра­ща­ясь в про­тя­жён­ную су­пер­вто­рич­ную струк­ту­ру. В $α$-ке­ра­ти­не три $α$-спи­ра­ли за­кру­чи­ва­ют­ся от­но­си­тель­но друг дру­га, об­ра­зуя су­пер-$α$-спи­раль. Час­то уча­ст­ки су­пер­вто­рич­ной струк­ту­ры объ­е­ди­ня­ют как $α$-спи­раль­ные уча­ст­ки, так и уча­ст­ки $β$-струк­ту­ры, об­ра­зуя струк­ту­ры ти­па $βαβ$ (напр., в ами­но­пеп­ти­да­зах), $αβαβ$ (в ами­ла­зах), $βαβαβαββ$ (в ке­тоа­цил­тио­ла­зах) и т. п.

Под тре­тич­ной струк­ту­рой Б. по­ни­ма­ют рас­по­ло­же­ние в про­стран­ст­ве всех ато­мов бел­ко­вой мо­ле­ку­лы (рис. 4). При этом не учи­ты­ва­ют её взаи­мо­дей­ст­вия с со­сед­ни­ми мо­ле­ку­ла­ми. Тре­тич­ная струк­ту­ра фор­ми­ру­ет­ся са­мо­про­из­воль­но и ста­би­ли­зи­ру­ет­ся сис­те­мой не­ко­ва­лент­ных взаи­мо­дей­ст­вий – во­до­род­ны­ми, ион­ны­ми, ион-ди­поль­ны­ми, ди­поль-ди­поль­ны­ми, ван­дер­ва­аль­со­вы­ми свя­зя­ми, а так­же гид­ро­фоб­ны­ми взаи­мо­дей­ст­вия­ми ме­ж­ду бо­ко­вы­ми це­пя­ми не­по­ляр­ных ами­но­кис­лот­ных ос­тат­ков. Как пра­ви­ло, внут­ри гло­бу­лы гло­бу­ляр­ных Б. рас­по­ло­же­ны бо­ко­вые це­пи гид­ро­фоб­ных ами­но­кис­лот, со­б­ран­ные в яд­ро, а по­ляр­ные груп­пи­ров­ки рас­по­ла­га­ют­ся на её по­верх­но­сти в гид­ра­ти­ро­ван­ном со­стоя­нии. Од­на­ко свя­зы­ва­ние Б. с др. мо­ле­ку­ла­ми, напр. фер­мен­та с его суб­стра­том или ко­фер­мен­том, поч­ти все­гда осу­ще­ст­в­ля­ет­ся с по­мо­щью не­боль­шо­го гид­ро­фоб­но­го уча­ст­ка, рас­по­ло­жен­но­го ли­бо на по­верх­но­сти, ли­бо в спец. впа­ди­не или ще­ли гло­бу­лы.

Тре­тич­ная струк­ту­ра бел­ка со­от­вет­ст­ву­ет его пер­вич­ной струк­ту­ре. Од­на­ко один и тот же спо­соб ук­лад­ки це­пи в про­стран­ст­ве со­от­вет­ст­ву­ет це­ло­му се­мей­ст­ву пер­вич­ных струк­тур эво­лю­ци­он­но род­ст­вен­ных Б., в ко­то­рых сов­па­дать мо­жет все­го лишь 20–30% ами­но­кис­лот­ных ос­тат­ков. Эти не­из­ме­няе­мые (кон­сер­ва­тив­ные) ос­тат­ки оп­ре­де­ля­ют по­ло­же­ние то­чек из­ги­ба по­ли­пеп­тид­ной це­пи, а так­же др. су­ще­ст­вен­но важ­ные осо­бен­но­сти кон­фор­ма­ции, и в ча­ст­но­сти ак­тив­ные цен­тры фер­мен­тов, зо­ны свя­зы­ва­ния дру­гих био­ло­гич. мо­ле­кул, эф­фек­тор­ные цен­тры Б. и т. д. На­ру­ше­ние тре­тич­ной струк­ту­ры Б. (де­на­ту­ра­ция) не­из­мен­но при­во­дит к ут­ра­те их функ­ции. Тре­тич­ная струк­ту­ра мн. Б. фор­ми­ру­ет­ся из не­сколь­ких ком­пакт­ных, не­за­ви­си­мо об­ра­зо­ван­ных об­лас­тей – до­ме­нов, ко­то­рые мо­гут об­ла­дать и функ­цио­наль­ной ав­то­но­ми­ей, бу­ду­чи от­вет­ст­вен­ны­ми за те или иные ви­ды био­ло­гич. ак­тив­но­сти. Ме­ж­ду со­бой до­ме­ны обыч­но свя­за­ны «тон­ки­ми пе­ре­мыч­ка­ми» – вы­тя­ну­ты­ми уча­ст­ка­ми по­ли­пеп­тид­ной це­пи. Пеп­тид­ные свя­зи в этих уча­ст­ках при об­ра­бот­ке про­те­о­ли­тич. фер­мен­та­ми рас­ще­п­ля­ют­ся в пер­вую оче­редь, то­гда как отдельные до­мены обыч­но от­но­си­тель­но ус­той­чи­вы к про­те­о­ли­зу. Фак­то­ры, ста­би­ли­зи­рую­щие тре­тич­ную струк­ту­ру Б., поч­ти ком­пен­си­ро­ва­ны фак­то­ра­ми, про­ти­во­дей­ст­вую­щи­ми свёр­ты­ва­нию по­ли­пеп­тид­ной це­пи в ком­пакт­ную гло­бу­лу, по­это­му про­стран­ст­вен­ная струк­ту­ра Б., как пра­ви­ло, ла­биль­на. Тре­тич­ная струк­ту­ра по­движ­на: отд. уча­ст­ки мо­ле­ку­лы Б., в осо­бен­но­сти пет­ли и до­ме­ны, мо­гут сме­щать­ся, что при­во­дит к кон­фор­ма­ци­он­ным пе­ре­хо­дам, ко­то­рые иг­ра­ют зна­чит. роль во взаи­мо­дей­ст­вии Б. с др. мо­ле­ку­ла­ми, об­лег­чая об­ра­зо­ва­ние ком­пле­мен­тар­ных по­верх­но­стей.

Рис. 4. Схематическое изображение пространственной организации белка. Слева – схемы строения α-спирали, β-структурыи включающего их домена. В центре – субъединица (мономер), состоящая из двух доменов….

Чет­вер­тич­ная струк­ту­ра – про­стран­ст­вен­ный ан­самбль не­сколь­ких (ча­ще все­го 2–6) взаи­мо­дей­ст­вую­щих ме­ж­ду со­бой субъ­е­ди­ниц, пред­став­лен­ных отд. по­ли­пеп­тид­ны­ми це­пя­ми Б. (рис. 4). Та­кой уро­вень ор­га­ни­за­ции ха­рак­те­рен для мн. Б. Ме­ж­ду со­бой отд. субъ­е­ди­ни­цы со­еди­не­ны во­до­род­ны­ми и ион­ны­ми свя­зя­ми, гид­ро­фоб­ны­ми вза­и­мо­дей­стви­я­ми и др. Из­ме­не­ние рН и ион­ной си­лы рас­тво­ра, по­вы­ше­ние темп-ры или об­ра­бот­ка де­тер­ген­та­ми обыч­но при­во­дит к дис­со­циа­ции мак­ро­мо­ле­кул на субъ­е­ди­ни­цы. В боль­шин­ст­ве слу­ча­ев этот про­цесс об­ра­тим: при уст­ра­не­нии фак­то­ров, вы­зы­ваю­щих дис­со­циа­цию, про­ис­хо­дит са­мо­про­из­воль­ная ре­кон­ст­рук­ция ис­ход­ной чет­вер­тич­ной струк­ту­ры. Не­ко­то­рые Б. спо­соб­ны об­ра­зо­вы­вать струк­ту­ры бо­лее вы­со­ких по­ряд­ков, напр. по­ли­фер­мент­ные ком­плек­сы, про­тя­жён­ные струк­ту­ры (Б. обо­ло­чек бак­те­рио­фа­гов) и т. п. Осн. функ­ция чет­вер­тич­ной струк­ту­ры со­сто­ит в том, что­бы от­но­си­тель­но сла­бые зо­ны меж­субъ­е­ди­нич­ных кон­так­тов, лег­ко реа­ги­рую­щих на из­ме­не­ния тре­тич­ной струк­ту­ры субъ­е­ди­ниц или на при­сое­ди­не­ние тех или иных ве­ществ – эф­фек­то­ров, спо­соб­ны бы­ли пе­ре­да­вать эти из­ме­не­ния на др. субъ­е­ди­ни­цы. На этом ос­но­ва­на коо­пе­ра­тив­ность дей­ст­вия мн. Б., ре­гу­ля­ция их ак­тив­но­сти за счёт взаи­мо­дей­ст­вий с ве­ще­ст­ва­ми, не имею­щи­ми струк­тур­но­го сход­ст­ва с суб­стра­том дан­но­го Б. Так, ко­неч­ный про­дукт, об­ра­зую­щий­ся в це­пи фер­мен­та­тив­ных ре­ак­ций, мо­жет управ­лять ак­тив­но­стью пер­во­го её зве­на, что по­зво­ля­ет при­ос­та­но­вить за­тра­ту ис­ход­ных со­еди­не­ний, ес­ли на­ко­пи­лось дос­та­точ­ное ко­ли­че­ст­во ко­неч­но­го про­дук­та. При­ме­ром функ­цио­ни­ро­ва­ния чет­вер­тич­ной струк­ту­ры мо­гут слу­жить ге­мо­гло­би­ны, в ко­то­рых по­оче­рёд­но про­те­ка­ют ре­ак­ции при­сое­ди­не­ния и от­ще­п­ле­ния ки­сло­ро­да, в за­ви­си­мо­сти от его кон­цен­тра­ции в кро­ви и на­ли­чия та­ких эф­фек­то­ров, как $ce{H^{+},, CO_2,, Сl^{–}}$ или фос­фог­ли­це­рат.

В каких продуктах содержатся белки

Белковая пища подразделяется на животный и растительный белок.

Животные белки содержат все необходимые вам аминокислоты. Более того, вы получаете в необходимом количестве витамины В12 и D, кальций, железо, цинк, Омега-3 жирные кислоты.

С другой стороны, красное мясо, например, содержит насыщенные жиры, холестерин. Чрезмерное употребление красного мяса, по мнению диетологов, связано с повышенной смертностью от сердечно-сосудистых заболеваний и онкологии. Поэтому рекомендуется употреблять красное мясо не более трёх раз в неделю. Сардельки и колбасы ещё реже.

Тем не менее, во всём должна быть мера! Не нужно отказываться от таких продуктов, но и есть в неограниченных объёмах тоже не надо.

А также не стоит забывать о таких продуктах, как яичный белок и молочные продукты. Это самые лучшие источники животного белка, с точки зрения биологической ценности.

Особенно ценным считается белок растительного происхождения. Причина в том, что кроме белка вы получаете клетчатку, витамины и микроэлементы, наиболее полезные ненасыщенные жиры. В то же время стоит помнить, что полноценно заменить продукты животного происхождения сложно.

Полноценным является только соевый белок. Поэтому лучше сочетать и то и другое. Идеальное соотношение 60% животных — 40% растительных.

Методы исследования структуры белков

Для оп­ре­де­ле­ния пер­вич­ной струк­ту­ры Б. пре­ж­де все­го раз­де­ля­ют его поли­пеп­тид­ные це­пи, за­тем оп­ре­де­ля­ют ами­но­кис­лот­ный со­став це­пей, N- и С-кон­це­вые ами­но­кис­лот­ные ос­тат­ки и по­сле­до­ва­тель­ность ами­но­кис­лот. По­ли­пеп­тид­ные це­пи под­вер­га­ют спе­ци­фич. рас­ще­п­ле­нию про­те­о­ли­тич. фер­мен­та­ми (напр., трип­си­ном, ко­то­рый гид­ро­ли­зу­ет свя­зи по ос­тат­кам ли­зи­на и ар­ги­ни­на, или про­теа­зой из Staphylococcus aureus, гид­ро­ли­зую­щей свя­зи по ос­тат­кам глу­та­ми­но­вой ки­сло­ты) или хи­мич. реа­ген­та­ми (напр., бром­циа­ном, рас­ще­п­ляю­щим свя­зи, об­ра­зо­ван­ные ос­тат­ка­ми ме­тио­ни­на, гид­ро­кси­ла­ми­ном – ме­ж­ду ос­тат­ка­ми ас­па­ра­ги­на и гли­ци­на). Смесь об­ра­зо­вав­ших­ся фраг­мен­тов раз­де­ля­ют и для ка­ж­до­го из них оп­ре­де­ля­ют ами­но­кис­лот­ную по­сле­до­ва­тель­ность. Осн. ме­то­дом ис­сле­до­ва­ния ами­но­кис­лот­ной по­сле­до­ва­тель­но­сти пеп­ти­дов и бел­ков яв­ля­ет­ся их де­гра­да­ция с по­мо­щью фе­ни­ли­зо­тио­циа­на­та (ме­тод Эд­ма­на); при этом про­ис­хо­дит по­сле­до­ва­тель­ное от­ще­п­ле­ние N-кон­це­вых ами­но­кис­лот­ных ос­тат­ков в ви­де фе­нил­тио­ги­дан­тои­нов, ко­то­рые по­гло­ща­ют свет в УФ-об­лас­ти с мак­си­му­мом по­гло­ще­ния 265–270 нм. С по­мо­щью спец. при­бо­ра – се­к­ве­на­то­ра – уда­ёт­ся осу­ще­ст­вить ав­то­ма­тич. от­ще­п­ле­ние и иден­ти­фи­ка­цию фе­нил­тио­ги­дан­тои­нов. Для этих же це­лей при­ме­ня­ют масс-спек­тро­мет­рию. В по­след­ние го­ды для ус­та­нов­ле­ния пер­вич­ной струк­ту­ры Б. в осн. поль­зу­ются дан­ными о по­сле­до­ва­тель­но­сти нук­лео­ти­дов в их струк­тур­ных ге­нах. Для оп­ре­де­ле­ния со­дер­жа­ния ка­но­нич. эле­мен­тов вто­рич­ной струк­ту­ры в Б. ис­поль­зу­ют ме­то­ды кру­го­во­го дих­ро­из­ма и дис­пер­сии оп­тич. вра­ще­ния. О про­стран­ст­вен­ном рас­по­ло­же­нии ато­мов в мо­ле­ку­ле Б. су­дят на ос­но­ва­нии рент­ге­но­ст­рук­тур­но­го ана­ли­за его кри­стал­лов. С по­мо­щью диф­фе­рен­ци­аль­ной спек­тро­ско­пии, спек­тро­ско­пии ком­би­на­ци­он­но­го рас­сея­ния и флуо­рес­цен­ции изу­ча­ют из­ме­не­ние кон­фор­ма­ции Б. в про­цес­се функ­цио­ни­ро­ва­ния или при из­ме­не­нии внеш­них ус­ло­вий. Пря­мую ин­фор­ма­цию о про­ст­ран­ст­вен­ном строе­нии Б. в рас­тво­ре да­ёт ме­тод ядер­но-маг­нит­но­го ре­зо­нан­са.

Денатурация белковых молекул

Одним из самых важных химических свойств полипептидов является их способность разрушаться под влиянием определенных условий или химических агентов. Так, например, широко распространены разные виды денатурации белков. Что это за процесс? Он заключается в разрушении нативной структуры белка. То есть если изначально молекула имела третичную структуру, то после действия специальными агентами она разрушится. Однако при этом последовательность аминокислотных остатков остается в молекуле неизменной. Денатурированные белки быстро теряют свои физические и химические свойства.

Какие реагенты способны привести к процессу разрушения конформации? Таких несколько.

1. Температура. При нагревании происходит постепенное разрушение четвертичной, третичной, вторичной структуры молекулы. Зрительно это можно наблюдать, например, при жарке обычного куриного яйца. Образующийся «белок» — это первичная структура полипептида альбумина, который был в сыром продукте.
2. Радиация.
3. Действие сильными химическими агентами: кислотами, щелочами, солями тяжелых металлов, растворителями (например, спиртами, эфирами, бензолом и прочими).

Данный процесс иногда еще называют плавлением молекулы. Виды денатурации белков зависят от агента, при действии которого она наступила. При этом в некоторых случаях имеет место процесс, обратный рассмотренному. Это ренатурация. Не все белки способны восстанавливать обратно свою структуру, однако значительная их часть может это делать. Так, химики из Австралии и Америки осуществили ренатурацию вареного куриного яйца при помощи некоторых реагентов и способа центрифугирования.

Этот процесс имеет значение для живых организмов при синтезе полипептидных цепочек рибосомами и рРНК в клетках.

Физико-химические свойства

Мо­ле­ку­лы Б. име­ют мас­су от не­сколь­ких ты­сяч до 1 мил­лио­на и вы­ше. Кон­стан­та се­ди­мен­та­ции варь­и­ру­ет от 1 до 20 и бо­лее. Сред­ний удель­ный объ­ём бел­ко­вых мо­ле­кул 0,70–0,75 см3/г. Мо­ле­ку­лы Б. об­ла­да­ют сла­бой спо­соб­но­стью к диф­фу­зии и не про­хо­дят че­рез по­лу­про­ни­цае­мые мем­бра­ны. Мак­си­мум по­гло­ще­ния Б. в УФ-об­лас­ти спек­тра, обу­слов­лен­ный на­ли­чи­ем в их мо­ле­ку­лах аро­ма­тич. ами­но­кис­лот­ных ос­тат­ков, на­хо­дит­ся вбли­зи 280 нм. В ИК-об­лас­ти спек­тра Б. по­гло­ща­ют за счёт $ce{COO}$- и $ce{NH}$-групп при 1600 и 3100–3300 см–1. Рас­тво­ри­мые Б. – гид­ро­филь­ные кол­лои­ды, ак­тив­но свя­зы­ваю­щие во­ду. Б. – ам­фо­тер­ные элек­тро­ли­ты, т. к. име­ют сво­бод­ные кар­бок­силь­ные и амин­ные груп­пы. Изо­элек­три­че­ские точ­ки у раз­ных Б. ко­леб­лют­ся от ме­нее 1,0 (у пеп­си­на) до 10,6 (у ци­то­хро­ма c) и вы­ше. Рас­тво­ри­мость Б. так­же мо­жет су­ще­ст­вен­но раз­ли­чать­ся. Од­ни Б. лег­ко рас­тво­ря­ют­ся в во­де, дру­гим для рас­тво­ре­ния тре­бу­ет­ся на­ли­чие не­боль­ших кон­цен­тра­ций со­лей, тре­тьи пе­ре­хо­дят в рас­твор толь­ко под дей­ст­ви­ем силь­ных ще­ло­чей или де­тер­ген­тов. Раз­ные Б. не­оди­на­ко­во оса­ж­да­ют­ся из рас­тво­ров ор­га­ническими ве­ще­ст­ва­ми (напр., спир­та­ми) или вы­со­ки­ми кон­цен­тра­ция­ми со­лей (вы­са­ли­ва­ют­ся). Су­ще­ст­вен­ные раз­ли­чия в рас­тво­ри­мо­сти и др. осо­бен­но­сти ис­поль­зу­ют­ся при вы­де­ле­нии ин­ди­ви­ду­аль­ных Б. Бел­ки да­ют ряд цвет­ных ре­ак­ций, обу­слов­лен­ных на­ли­чи­ем оп­ре­де­лён­ных ами­но­кис­лот­ных ос­тат­ков или хи­мических груп­пи­ро­вок. К важ­ней­шим из них от­но­сятся биу­ре­то­вая (ре­ак­ция с би­у­ре­том, на пеп­тид­ную связь) и нин­гид­ри­но­вая (с нин­гид­ри­ном, на ами­но­груп­пу) ре­ак­ции. Бо­ко­вые груп­пы ами­но­кис­лот­ных ос­тат­ков спо­соб­ны всту­пать во мно­гие хи­ми­че­ские ре­ак­ции. При этом ре­ак­ци­он­ная спо­соб­ность од­них и тех же груп­пи­ро­вок су­ще­ст­вен­ным об­ра­зом за­ви­сит от по­ло­же­ния в по­ли­пеп­тид­ной це­пи Б.: как от ло­ка­ли­за­ции груп­пи­ров­ки в об­щей про­стран­ст­вен­ной струк­ту­ре Б., так и от влия­ния со­сед­них бо­ко­вых групп. Наи­выс­шей ре­ак­ци­он­ной спо­соб­но­стью обыч­но об­ла­да­ют груп­пи­ров­ки, рас­по­ло­жен­ные в со­ста­ве ак­тив­но­го цен­тра бел­ка.

Список продуктов, содержащих белок

Продукт питания	Белки (г.) в 100 г продукта
Морепродукты
Икра красная	31,6
Горбуша	23
Лосось	20
Палтус	20
Креветки	18,7
Окунь	18,5
Сайра в масле	18,4
Сельдь	18
Кальмар	18
Навага, треска	17,8
Минтай	17,7
Камбала	17,5
Шпроты (консервы)	17,3
Осетр	15,8
Мясные продукты
Курица отварная	25
Куриная грудка	23
Куриная печень	22
Курица	20,5
Говядина	21
Говядина	21
Свинина	20,5
Печень свиная	20,2
Баранина	20
Печень говяжья	19,8
Говядина тушёная	16,7
Свинина тушёная	15
Яйца
Яйцо куриное	12,9
Яйцо перепелиное	11,9
Молочные продукты
Сыр пармезан	35
Сыр голландский	26
Молоко сухое цельное	25
Сыр российский	23
Творог нежирный	18
Творог жирный	14
Сыр плавленый	12
Молоко сгущённое с сахаром	7,2
Йогурт	3-4,5
Кефир	3,3
Молоко цельное	3,3
Молоко пастеризованное	3
Сметана 10% жирности	3
Сливки 10% жирности	3
Сливки 20% жирности	2,8
Сметана 20% жирности	2,8
Орехи и бобовые
Соевая мука	37
Соя	36
Арахис	26,2
Тыквенные семечки	24
Чечевица	23,5
Семена подсолнечника	22,5
Фасоль	21
Горох	21
Фисташки	20
Нут	20
Миндаль	18,8
Кешью	18,5
Грецкий орех	16,2
Фундук	15
Бразильский орех	14,3
Кедровый орех	13,8
Пекан	9,2
Зерновые
Пшеничные отруби	15
Овсяная мука	14
Геркулес	13
Кускус	13
Гречневая крупа	12,5
Пшеничная крупа	12,5
Булгур	12
Пшено	12
Овсяная крупа	12
Манная крупа	11
Гречневая мука	11
Мука пшеничная 1 сорта	10,6
Мука пшеничная высшего сорта	10
Ячневая крупа	10
Перловая крупа	9
Кукуруза (цельные зерна)	8,5
Кукурузная мука	8
Хлеб ржаной зерновой	8,5
Пшеничный хлеб (белый)	7,6
Рис бурый	7,5
Рис белый	7
Рис белый отварной	2
Овощи
Горошек зеленый	5
Капуста брюссельская	4,5
Кресс-салат	4,2
Брокколи	3
Шпинат	2,8
Капуста цветная	2,5

Получение белков

Раз­ра­бо­та­ны ме­то­ды вы­де­ле­ния ин­ди­ви­ду­аль­ных Б., ос­но­ван­ные гл. обр. на хро­ма­то­гра­фии, вклю­чая аф­фин­ную, экс­клю­зи­он­ную, ио­но­об­мен­ную и гид­ро­фоб­ную. Осо­бен­но про­дук­тив­но их при­ме­не­ние в ре­жи­ме вы­со­ко­эф­фек­тив­ной жид­ко­ст­ной хро­ма­то­гра­фии. Ши­ро­ко ис­поль­зу­ют­ся так­же ульт­ра­фильт­ра­ция, элек­тро­фо­рез и др. Кри­те­рия­ми чис­то­ты Б. яв­ля­ют­ся го­мо­ген­ность при элек­тро­фо­ре­зе, хро­ма­то­гра­фии и ульт­ра­цен­три­фу­ги­ро­ва­нии. У Б., со­стоя­ще­го из од­ной по­ли­пеп­тид­ной це­пи, она ус­та­нав­ли­ва­ет­ся при ана­ли­зе N-кон­це­вой ами­но­кис­ло­ты.

Для по­лу­че­ния пеп­ти­дов, в т. ч. гор­мо­нов и их раз­но­об­раз­ных ана­ло­гов, а так­же пеп­ти­дов, не­су­щих ан­ти­ген­ные де­тер­ми­нан­ты разл. Б. и ис­поль­зуе­мых для при­го­тов­ле­ния со­от­вет­ст­вую­щих вак­цин, ши­ро­ко при­ме­ня­ет­ся хи­мич. син­тез. Осу­ще­ст­в­лён хи­мич. син­тез не­ко­то­рых не­боль­ших Б., од­на­ко эта очень тру­до­ём­кая про­це­ду­ра до сих пор име­ет скорее тео­ре­ти­че­ское, чем прак­ти­че­ское зна­че­ние. Б., имею­щие пром. зна­че­ние (фер­мен­ты, гор­мо­ны, ци­то­ки­ны, ин­тер­фе­ро­ны), син­те­зи­ру­ют­ся с по­мо­щью тех­но­ло­гии ре­ком­би­нант­ных ДНК (ге­не­ти­че­ской ин­же­не­рии) в чу­же­род­ных ор­га­низ­мах и яв­ля­ют­ся про­дук­та­ми био­тех­но­ло­гич. про­из­водств. Ме­то­ды бел­ко­вой ин­же­не­рии поз­во­ля­ют це­ле­на­прав­лен­но из­ме­нять струк­ту­ру бел­ков.

Изолят сывороточного протеина

Протеин ценен для спортсмена в первую очередь высоким содержанием белка. Коктейль с одной порцией сывороточного изолята приносит организму 20 г белка и насыщает его влагой. В таком коктейле обычно содержится менее 120 ккал. Сам порошок можно насыпать в пакетик или предварительно поместить в шейкер, чтобы приготовить свежий коктейль непосредственно перед употреблением.

Совет №1. Добавьте скуп протеина с вашим любимым вкусом в готовую овсянку и перемешайте. Это простой способ разнообразить ваш завтрак и обогатить его белками.

Совет №2. Влейте в протеиновый коктейль ¼ стакана жирных сливок, чтобы добавить в него калории, здоровые жиры и придать ему нежный вкус.

Совет №3. Покупайте большие упаковки протеина, чтобы сэкономить деньги. Например, банка 2,27 кг выходит намного выгоднее в пересчете на каждый килограмм, чем банка 907 г. Зачастую вы экономите 15–20% или более с каждого килограмма.

Совет №4. Нужен быстрый питательный высокобелковый перекус? На помощь придет протеиновый коктейль, фрукт и жменя миндаля.

Совет №5. Берите с собой протеин про запас в дорогу. Насыпьте 10 скуп протеина в контейнер, прихватите сам скуп и любимый шейкер. Имея это все с собой, вы сможете приготовить белковый коктейль где угодно.

Моллюски

Моллюски, крабы, мидии и устрицы – все эти морепродукты стоят того, чтобы стать частью вашего рациона.

Несмотря на то что в моллюсках мало Омега-3 по сравнению с лососем и треской, они являются ценным источником жирных кислот. Моллюски также богаты на цинк, витамины A, B1, B2, B3, D, железо, магний, кальций и другие минералы.

Одна тихоокеанская устрица содержит 4,7 г белка и 41 ккал. Маленький приготовленный моллюск содержит 2,4 г белка и только 14 ккал. Одна порция крабов на 85 г содержит 15,5 г белка и только 71 ккал.

Совет №1. Избегайте обработанных коктейльных соусов с сахаром. Взамен подавайте к моллюскам песто с лимонным соусом или табаско.

Совет №2. Смешайте 250–300 г приготовленного краба, одно крупное яйцо, 1/8 стакана миндальной муки, нарезанный лук, красный болгарский перец острый соус и майонез по вкусу. Сформируйте кексы и запекайте их до золотистой корочки.

Совет №3. Смешайте нарезанных кубиками моллюсков со шпинатом. Добавьте грибы, нарезанный помидор, масло и уксус.

Совет №4. Крабовые палочки с чесночным соусом. Бинго! Белки, правильное питание и здоровые жиры.

Совет №5. Смешайте приготовленного мясо краба с рисом, добавьте лук, чеснок, соль, нарезанные вареные яйца, огурец и сок лайма.

Белки: определение и их роль

Белки (протеины) – группа органических соединений, которые состоят из цепи последовательно соединенных аминокислот. Эти соединения выполняют множество важных функций: поддержание работы мышц, иммунитета, регуляция и синтез гормонов. Протеины образуют все жизненно важные структуры каждой клеточки, поэтому без их достаточного поступления в организм жизнь не может существовать. И нарушения белкового обмена, усвоения белков имеют тяжелые последствия для организма (резкая и быстрая потеря веса, работоспособности, выраженные нарушения пищеварения, интоксикация), а в некоторых случаях представляют угрозу для жизни. Без протеинов не может осуществляться обновление тканей, рост организма. Больше белка содержится в мышечной ткани, костях и совсем мало в коже. Для покрытия суточной нормы человеку необходимо около 1 г белка на килограмм массы тела. И 60% от этого количества должно приходиться на белки животного происхождения.

Курятина

Все знают, что курица составляет основу питания спортсменов, но мало кто слышал что-либо конкретное о ее пищевой ценности. Диетическое куриное мясо богато протеинами, витамины A, B6, B12, железо и магний.

Курятина – отличный выбор для атлетов, которые хотят набрать мышечную массу, но должны следить за каждой калорией. Одна куриная грудка содержит около 27 г белка, всего 152 ккал и 3 г жиров.

Совет №1. Добавьте к куриному мясу соус из 2 столовых ложек сметаны и ¼ стакана сальсы. Это увеличит калорийность блюда на 75 ккал и значительно улучшит его вкус.

Совет №2. Если ваш дневной калораж строго ограничен, то добавьте к курятине смесь острого соуса и измельченного чеснока.

Совет №3. Приготовьте простой высокобелковый салат из курятины, шпината, ½ стакана приготовленной киноа, миндальной крошки и лука, заправленных винным уксусом и оливковым маслом.

Совет №4. Нарежьте кубиками приготовленное куриное мясо и смешайте его с киноа и соусом сальса. Это простое высокобелковое блюдо, которое легко взять в контейнере для еды и идеально подходит для обеда.

Совет №5. Рецепт полезных домашних наггетсов: обмокните кусочки куриного филе в яичную панировку и пожарьте на сковороде, смазанной оливковым маслом.

Греческий йогурт

Существует множество способов ввести греческий йогурт в рацион. Его можно есть отдельно на завтрак или заправлять им фруктовый салат. Он также хорош в качестве базы для соусов и салатных заправок.

Выбирая греческий йогурт, отдавайте предпочтение вариантам без добавок, консервантов, красителей и химикатов.

Упаковка обезжиренного греческого йогурта весом 170 г содержит 100 ккал и 18 г белка. Упаковка жирного греческого йогурта весом 170 г содержит около 144 ккал и 15 г протеинов. Оба варианта хороши, но выбор зависит от ваших диетических потребностей.

Греческий йогурт – это отличный источник кальция и магния. Он приносит организму гораздо больше пользы, чем обычный десертный йогурт, так как содержит много белков и мало углеводов.

Совет №1. Смешайте греческий йогурт с лимонным соком, и получится вкусный соус для рыбы.

Совет »2. Добавьте к овсяной каше пару столовых ложек греческого йогурта и несколько долек фруктов, чтобы увеличить калорийность блюда и придать ему сливочный вкус.

Совет №3. Смешайте греческий йогурт, протеиновый порошок, свежие фрукты и лед, чтобы приготовить высокобелковый смузи.

Совет №4. Для сладкоежек: смешайте греческий йогурт, немного меда и греческие орехи, и у вас получится высокобелковый десерт на перекус.

Совет №5. Приготовьте вкусную заправку для салата, смешав греческий йогурт, оливковое масло, измельченный чеснок, соль и перец по вкусу.

Состав аминокислот

Аминокислоты, как следует из их названия, содержат основную аминогруппу (— NH2), а также кислотную карбоксильную группу (—COOH), обе они связаны с центральным атомом углерода. Углерод дополнительно скреплен с водородом и функциональной белковой группой, называемой радикалом (R). Эти компоненты полностью заполняют все связи центрального атома углерода.

Общая структура α-аминокислот, составляющих белки (кроме пролина). Автор: User:X-romix

Уникальный характер каждой аминокислоты определяется природой группы радикала. Обратите внимание, что если группа радикала не содержит атома водорода (Н), как в глицине, то аминокислота хиральна и может существовать в форме двух энантиомеров: d или L. В белках живых систем содержатся обычно α (L)-аминокислоты, а β (d)-аминокислоты встречаются крайне редко.

Группа радикала определяет химические свойства аминокислот – они могут быть полярными или неполярными, гидрофобными или гидрофильными. Серин с радикалом -CH2OH является полярной молекулой, Аланин, который имеет –CH3 как группу радикала – неполярен.

Существуют также основные аминокислоты (более чем с одной аминогруппой) и кислые аминокислоты (более чем с одной карбоксильной группой). Наличие дополнительной амино- или карбоксильной группы оказывает влияние на свойства аминокислоты, которые играют определяющую роль в формировании пространственной структуры белка.

В состав радикала некоторых аминокислот (например, цистеина) входят атомы серы. Все 20 аминокислот сгруппированы в пять химических классов, основанных на группе их радикала.

1. Неполярные аминокислоты, такие как лейцин, часто имеют в качестве радикала —CH2 или —CH3.
2. Полярные незаряженные аминокислоты, такие как треонин, с радикалом, содержащим кислород или гидроксильную группу (-OH).
3. Заряженные аминокислоты, такие как глутаминовая кислота, с радикалом, имеющим кислоты или основания, способные к ионизации.
4. Ароматические аминокислоты, такие как фенилаланин, имеющий группу радикала, содержащую органическое (углеродное) кольцо с чередованием одиночных и двойных связей. Они также неполярны.
5. Аминокислоты, обладающие особыми функциями и свойствами. Например, метионин, который часто является первой аминокислотой в цепи белков, пролин, вызывающий перегибы в цепях, цистин, связывающий цепи вместе.

Каждая аминокислота влияет на форму белка по-разному, в зависимости от химической природы боковых групп. Например, части белковой цепи с многочисленными неполярными аминокислотами сворачиваются внутрь своей цепи путём гидрофобного исключения.